Dynamics of Protein-Pheromone Interactions:Temperature Dependent Spectral Density Mapping and Molecular Dynamics Simulations.
| Název česky | Dynamika protein-feromonových interakcí: Teplotně závislé mapování spektrálních funkcí hustoty |
|---|---|
| Autoři | |
| Rok publikování | 2005 |
| Druh | Článek ve sborníku |
| Konference | Magnetic Resonance in Physics, Chemistry, Biology, and Medicine |
| Fakulta / Pracoviště MU | |
| Citace | |
| Obor | Biochemie |
| Klíčová slova | NMR; relaxation; spectral density; dynamics; MUP-I; pheromone interactions |
| Popis | Vazba myších feromonů na myší protein (MUP-I) je typickým příkladem interakce mezi lipokaliny a malými hydrofóbními ligandy. Již dříve jsme pozorovali, že flexibilita proteinové páteře MUP-I nepatrně vzrostla po vazbě feromonu, neočekávaně ve srovnání se snížením flexibilty předpokládaným pro tento typ interakce. pro osvětlení toho jevu jsem studovali uvedený systém s použitím N-15 relaxačních NMR studií při několika teplotách pro komplex MUP-I s jeho přirozeným feromonem 2 -sec-4,5-dihydrothiazolem a volný protein. Grafická analýza redukovaných funkcí spektrální hustostoty poskytla nezávislý obraz interní pohyblivosti. Kvantitativní parametry byly získány pomocí kového způsoby analýzy simultáním fitování dat při běkolika teplotách a s použitím různých pohybových modelů. experimentální data byla doplněna výsledky simulací pomocí moelkulové dynamiky. Srovnání dat poskytlo obraz o molekulárních pohybech a vyslětlení rozdílů pozorovaných mezi volným a vázaným proteinem. |
| Související projekty: |