Histone H1 protects telomeric repeats from H3K27me3 invasion in Arabidopsis

Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Ústav výpočetní techniky, ale pod Středoevropský technologický institut. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

TEANO Gianluca CONCIA Lorenzo WOLFF Lea CARRON Leopold BIOCANIN Ivona ADAMUSOVÁ Kateřina FOJTOVÁ Miloslava BOURGE Michael KRAMDI Amira COLOT Vincent GROSSNIKLAUS Ueli BOWLER Chris BAROUX Celia CARBONE Alessandra PROBST Aline V PROCHÁZKOVÁ SCHRUMPFOVÁ Petra FAJKUS Jiří AMIARD Simon GROB Stefan BOURBOUSSE Clara BARNECHE Fredy

Rok publikování 2023
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj Cell Reports
Fakulta / Pracoviště MU

Středoevropský technologický institut

Citace
www https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2211124723009051
Doi http://dx.doi.org/10.1016/j.celrep.2023.112894
Klíčová slova 3D chromosome organization; Arabidopsis; chromatin accessibility; CP: Molecular biology; CP: Plants; H3K27me3; linker histone H1; Polycomb; telomere; Telomere Repeat Binding protein; TRB
Popis While the pivotal role of linker histone H1 in shaping nucleosome organization is well established, its func-tional interplays with chromatin factors along the epigenome are just starting to emerge. Here we show that, in Arabidopsis, as in mammals, H1 occupies Polycomb Repressive Complex 2 (PRC2) target genes where it favors chromatin condensation and H3K27me3 deposition. We further show that, contrasting with its conserved function in PRC2 activation at genes, H1 selectively prevents H3K27me3 accumulation at telo-meres and large pericentromeric interstitial telomeric repeat (ITR) domains by restricting DNA accessibility to Telomere Repeat Binding (TRB) proteins, a group of H1-related Myb factors mediating PRC2 cis recruitment. This study provides a mechanistic framework by which H1 avoids the formation of gigantic H3K27me3-rich domains at telomeric sequences and contributes to safeguard nucleus architecture.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.

Další info