A Nonconventional Archaeal Fluorinase Identified by In SilicoMining for Enhanced Fluorine Biocatalysis br

Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Ústav výpočetní techniky, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.

Autoři

PARDO Isabel BEDNÁŘ David CALERO Patricia VOLKE Daniel C DAMBORSKÝ Jiří NIKEL Pablo I.

Rok publikování 2022
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj ACS Catalysis
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
www https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acscatal.2c01184
Doi http://dx.doi.org/10.1021/acscatal.2c01184
Klíčová slova fluorinase; fluorine; organofluorine; synthetic biology; biocatalysis; metabolic engineering; synthetic metabolism
Přiložené soubory
Popis Fluorinases, the only enzymes known to catalyze thetransfer offluorine to an organic molecule, are essential catalysts forthe biological synthesis of valuable organofluorines. However, the fewfluorinases identified so far have low turnover rates that hamperbiotechnological applications. Here, we isolated and characterizedputativefluorinases retrieved from systematic in silico mining andidentified a nonconventional archaeal enzyme fromMethanosaetasp.that mediates the fastest SN2fluorination rate reported to date.Furthermore, we demonstrate enhanced production offluoronucleo-tides in vivo in a bacterial host engineered with this archaealfluorinase, paving the way toward synthetic metabolism for efficientbiohalogenation.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.

Další info